NECTIN1

NECTIN1
Доступные структуры
PDBПоиск ортологов: PDBe RCSB
Список идентификаторов PDB

3ALP, 3SKU, 3U83, 4FMF, 4MYW

Идентификаторы
ПсевдонимыNECTIN1, CD111, CLPED1, ED4, HIgR, HV1S, HVEC, OFC7, PRR, PRR1, PVRR, PVRR1, SK-12, nectin-1, PVRL1, nectin cell adhesion molecule 1
Внешние IDOMIM: 600644 MGI: 1926483 HomoloGene: 2138 GeneCards: NECTIN1
Расположение гена (человек)
11-я хромосома человека
Хр.11-я хромосома человека[1]
11-я хромосома человека
Расположение в геноме NECTIN1
Расположение в геноме NECTIN1
Локус11q23.3Начало119,623,408 bp[1]
Конец119,729,200 bp[1]
Расположение гена (Мышь)
9-я хромосома мыши
Хр.9-я хромосома мыши[2]
9-я хромосома мыши
Расположение в геноме NECTIN1
Расположение в геноме NECTIN1
Локус9|9 A5.1Начало43,655,281 bp[2]
Конец43,743,955 bp[2]
Паттерн экспрессии РНК
Bgee
ЧеловекМышь (ортолог)
Наибольшая экспрессия в
  • skin of abdomen

  • body of tongue

  • external globus pallidus

  • inferior ganglion of vagus nerve

  • superior surface of tongue
Наибольшая экспрессия в
  • cerebellar cortex

  • stellate reticulum

  • dorsomedial hypothalamic nucleus

  • piriform cortex
Дополнительные справочные данные
BioGPS




Дополнительные справочные данные
Генная онтология
Молекулярная функция
  • гомодимеризация белка
  • coreceptor activity
  • virus receptor activity
  • связывание с белками плазмы
  • protein heterodimerization activity
  • virion binding
  • signaling receptor binding
  • связывание углеводов
  • cell adhesion molecule binding
  • связывание похожих белков
  • signaling receptor activity
Компонент клетки
  • часть мембраны
  • мембрана
  • intracellular membrane-bounded organelle
  • клеточная мембрана
  • growth cone membrane
  • синапс
  • часть клеточной мембраны
  • внеклеточная область
  • аксон
  • межклеточные контакты
  • neuron projection
  • catenin complex
  • presynaptic membrane
  • apical junction complex
  • cell-cell contact zone
  • cell-cell junction
  • Адгезионные контакты
  • дендрит
  • hippocampal mossy fiber to CA3 synapse
  • integral component of presynaptic active zone membrane
Биологический процесс
  • heterophilic cell-cell adhesion via plasma membrane cell adhesion molecules
  • cell recognition
  • desmosome organization
  • regulation of synapse assembly
  • Аксональное наведение
  • агрегация клеток
  • iron ion transport
  • lens morphogenesis in camera-type eye
  • retina development in camera-type eye
  • иммунный ответ
  • viral entry into host cell
  • enamel mineralization
  • вирусный процесс
  • adherens junction organization
  • camera-type eye morphogenesis
  • homophilic cell adhesion via plasma membrane adhesion molecules
  • передача сигнала
  • protein localization to cell junction
  • cell-cell adhesion
  • virion attachment to host cell
Источники: Amigo, QuickGO
Ортологи
ВидЧеловекМышь
Entrez

5818

58235

Ensembl

ENSG00000110400

ENSMUSG00000032012

UniProt

Q15223

Q9JKF6

RefSeq (мРНК)

NM_203286
NM_002855
NM_032767
NM_203285

NM_021424

RefSeq (белок)

NP_002846
NP_976030
NP_976031

NP_067399

Локус (UCSC)Chr 11: 119.62 – 119.73 MbChr 9: 43.66 – 43.74 Mb
Поиск по PubMedИскать[3]Искать[4]
Логотип Викиданных Информация в Викиданных
Смотреть (человек)Смотреть (мышь)

Нектин-1 (PVRL1; CD111) — мембранный белок, нектин группы молекул клеточной адгезии, гликопротеин суперсемейства иммуноглобулинов, продукт гена человека NECTIN1[5].

Структура

Нектин-1 состоит из 517 аминокислот, молекулярная масса белковой части 57 158 Да. Нектин-1 содержит 3 внеклеточных иммуноглобулиновых доменов, трансмембранный фрагмент и цитоплазматический домен. Белок опосредует Ca2+-зависимую клеточную адгезию[5].

Функции

Нектин-1 — молекула адезии, обнаруженная в широком спектре тканей, в которых она локализуется в участках межклеточных контактов, таких как адгезивные контакты в эпителии или химические синапсы в нейронах. Цитоплазматический участок белка связывается с белком афадином, связанным с актином.

В синапсах нектин-1 взаимодействует с нектином-3, причём оба белка экспрессированы в нервной ткани как на ранних этапах развития, так и в стареющем мозге. В синапсе эти белки расположены асимметрично: нектин-1 в первую очередь локализован на аксоне, а нектин-3 — на дендрите.

Нектин-1 играет ключевую роль как рецептор в опосредовании входа в клетку вируса герпеса ВПГ-1 за счёт взаимодействия с вирусным гликопротеином D (gD)[6].

Взаимодействия

Нектин-1 взаимодействует с MLLT4.[7].

Примечания

  1. ↑ 1 2 3 GRCh38: Ensembl release 89: ENSG00000110400 - Ensembl, May 2017
  2. ↑ 1 2 3 GRCm38: Ensembl release 89: ENSMUSG00000032012 - Ensembl, May 2017
  3. ↑ Ссылка на публикацию человека на PubMed:  (неопр.) Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
  4. ↑ Ссылка на публикацию мыши на PubMed:  (неопр.) Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
  5. ↑ 1 2 Entrez Gene: PVRL1 poliovirus receptor-related 1 (herpesvirus entry mediator C; nectin)  (неопр.). Дата обращения: 24 января 2022. Архивировано 7 марта 2010 года.
  6. ↑ Cocchi F, Lopez M, Menotti L, Aoubala M, Dubreuil P, Campadelli-Fiume G (1999). "The V domain of herpesvirus Ig-like receptor (HIgR) contains a major functional region in herpes simplex virus-1 entry into cells and interacts physically with the viral glycoprotein D". Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 95 (26): 15700—5. doi:10.1073/pnas.95.26.15700. PMC 28107. PMID 9861033.
  7. ↑ Takahashi K, Nakanishi H, Miyahara M, Mandai K, Satoh K, Satoh A, Nishioka H, Aoki J, Nomoto A, Mizoguchi A, Takai Y (May 1999). "Nectin/PRR: An Immunoglobulin-like Cell Adhesion Molecule Recruited to Cadherin-based Adherens Junctions through Interaction with Afadin, a PDZ Domain–containing Protein". J. Cell Biol. 145 (3): 539—49. doi:10.1083/jcb.145.3.539. PMC 2185068. PMID 10225955.

Литература

  • Bustos T, Simosa V, Pinto-Cisternas J, Abramovits W, Jolay L, Rodriguez L, Fernandez L, Ramela M (1992). "Autosomal recessive ectodermal dysplasia: I. An undescribed dysplasia/malformation syndrome". Am. J. Med. Genet. 41 (4): 398—404. doi:10.1002/ajmg.1320410403. PMID 1776626.
  • Lopez M, Eberlé F, Mattei MG, Gabert J, Birg F, Bardin F, Maroc C, Dubreuil P (1995). "Complementary DNA characterization and chromosomal localization of a human gene related to the poliovirus receptor-encoding gene". Gene. 155 (2): 261—5. doi:10.1016/0378-1119(94)00842-G. PMID 7721102.
  • Bonaldo MF, Lennon G, Soares MB (1997). "Normalization and subtraction: two approaches to facilitate gene discovery". Genome Res. 6 (9): 791—806. doi:10.1101/gr.6.9.791. PMID 8889548.
  • Geraghty RJ, Krummenacher C, Cohen GH, Eisenberg RJ, Spear PG (1998). "Entry of alphaherpesviruses mediated by poliovirus receptor-related protein 1 and poliovirus receptor". Science. 280 (5369): 1618—20. Bibcode:1998Sci...280.1618G. doi:10.1126/science.280.5369.1618. PMID 9616127.
  • Suzuki K, Bustos T, Spritz RA (1998). "Linkage disequilibrium mapping of the gene for Margarita Island ectodermal dysplasia (ED4) to 11q23". Am. J. Hum. Genet. 63 (4): 1102—7. doi:10.1086/302072. PMC 1377504. PMID 9758630.
  • Cocchi F, Menotti L, Mirandola P, Lopez M, Campadelli-Fiume G (1998). "The Ectodomain of a Novel Member of the Immunoglobulin Subfamily Related to the Poliovirus Receptor Has the Attributes of a Bona Fide Receptor for Herpes Simplex Virus Types 1 and 2 in Human Cells". J. Virol. 72 (12): 9992—10002. doi:10.1128/JVI.72.12.9992-10002.1998. PMC 110516. PMID 9811737.
  • Cocchi F, Lopez M, Menotti L, Aoubala M, Dubreuil P, Campadelli-Fiume G (1999). "The V domain of herpesvirus Ig-like receptor (HIgR) contains a major functional region in herpes simplex virus-1 entry into cells and interacts physically with the viral glycoprotein D". Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 95 (26): 15700—5. doi:10.1073/pnas.95.26.15700. PMC 28107. PMID 9861033.
  • Takahashi K, Nakanishi H, Miyahara M, Mandai K, Satoh K, Satoh A, Nishioka H, Aoki J, Nomoto A, Mizoguchi A, Takai Y (1999). "Nectin/PRR: An Immunoglobulin-like Cell Adhesion Molecule Recruited to Cadherin-based Adherens Junctions through Interaction with Afadin, a PDZ Domain–containing Protein". J. Cell Biol. 145 (3): 539—49. doi:10.1083/jcb.145.3.539. PMC 2185068. PMID 10225955.
  • Miyahara M, Nakanishi H, Takahashi K, Satoh-Horikawa K, Tachibana K, Takai Y (2000). "Interaction of nectin with afadin is necessary for its clustering at cell–cell contact sites but not for its cis dimerization or trans interaction". J. Biol. Chem. 275 (1): 613—8. doi:10.1074/jbc.275.1.613. PMID 10617658.
  • Suzuki K, Hu D, Bustos T, Zlotogora J, Richieri-Costa A, Helms JA, Spritz RA (2000). "Mutations of PVRL1, encoding a cell–cell adhesion molecule/herpesvirus receptor, in cleft lip/palate-ectodermal dysplasia". Nat. Genet. 25 (4): 427—30. doi:10.1038/78119. PMID 10932188. S2CID 6169893.
  • Lopez M, Cocchi F, Avitabile E, Leclerc A, Adelaide J, Campadelli-Fiume G, Dubreuil P (2001). "Novel, Soluble Isoform of the Herpes Simplex Virus (HSV) Receptor Nectin1 (or PRR1-HIgR-HveC) Modulates Positively and Negatively Susceptibility to HSV Infection". J. Virol. 75 (12): 5684—91. doi:10.1128/JVI.75.12.5684-5691.2001. PMC 114282. PMID 11356977.
  • Sözen MA, Suzuki K, Tolarova MM, Bustos T, Fernández Iglesias JE, Spritz RA (2001). "Mutation of PVRL1 is associated with sporadic, non-syndromic cleft lip/palate in northern Venezuela". Nat. Genet. 29 (2): 141—2. doi:10.1038/ng740. PMID 11559849. S2CID 8641206.
  • Struyf F, Posavad CM, Keyaerts E, Van Ranst M, Corey L, Spear PG (2002). "Search for polymorphisms in the genes for herpesvirus entry mediator, nectin-1, and nectin-2 in immune seronegative individuals". J. Infect. Dis. 185 (1): 36—44. doi:10.1086/338116. PMID 11756979.
  • Fabre S, Reymond N, Cocchi F, Menotti L, Dubreuil P, Campadelli-Fiume G, Lopez M (2002). "Prominent role of the Ig-like V domain in trans-interactions of nectins. Nectin3 and nectin 4 bind to the predicted C-C'-C"-D beta-strands of the nectin1 V domain". J. Biol. Chem. 277 (30): 27006—13. doi:10.1074/jbc.M203228200. PMID 12011057.
  • Yoon M, Spear PG (2002). "Disruption of Adherens Junctions Liberates Nectin-1 To Serve as Receptor for Herpes Simplex Virus and Pseudorabies Virus Entry". J. Virol. 76 (14): 7203—8. doi:10.1128/JVI.76.14.7203-7208.2002. PMC 136315. PMID 12072519.
  • Struyf F, Martinez WM, Spear PG (2002). "Mutations in the N-Terminal Domains of Nectin-1 and Nectin-2 Reveal Differences in Requirements for Entry of Various Alphaherpesviruses and for Nectin-Nectin Interactions". J. Virol. 76 (24): 12940—50. doi:10.1128/JVI.76.24.12940-12950.2002. PMC 136698. PMID 12438620.
  • Takekuni K, Ikeda W, Fujito T, Morimoto K, Takeuchi M, Monden M, Takai Y (2003). "Direct binding of cell polarity protein PAR-3 to cell–cell adhesion molecule nectin at neuroepithelial cells of developing mouse". J. Biol. Chem. 278 (8): 5497—500. doi:10.1074/jbc.C200707200. PMID 12515806.
  • Krummenacher C, Baribaud I, Eisenberg RJ, Cohen GH (2003). "Cellular Localization of Nectin-1 and Glycoprotein D during Herpes Simplex Virus Infection". J. Virol. 77 (16): 8985—99. doi:10.1128/JVI.77.16.8985-8999.2003. PMC 167240. PMID 12885915.
  • Bender FC, Whitbeck JC, Ponce de Leon M, Lou H, Eisenberg RJ, Cohen GH (2003). "Specific Association of Glycoprotein B with Lipid Rafts during Herpes Simplex Virus Entry". J. Virol. 77 (17): 9542—52. doi:10.1128/JVI.77.17.9542-9552.2003. PMC 187402. PMID 12915568.
Перейти к шаблону «Кластеры дифференцировки»
1-50
51-100
101-150
151-200
201-250
251-300
301-350
351-400