SPTA1

Наявні структури

Пошук ортологів: PDBe RCSB

Список кодів PDB
1OWA, 3LBX

Ідентифікатори

Символи

SPTA1, EL2, HPP, HS3, SPH3, SPTA, Spectrin, alpha 1, spectrin alpha, erythrocytic 1

Зовнішні ІД

OMIM: 182860 MGI: 98385 HomoloGene: 74460 GeneCards: SPTA1

Пов'язані генетичні захворювання

hereditary spherocytosis type 3, hereditary pyropoikilocytosis^[1]

Онтологія гена
Молекулярна функція	• calcium ion binding • зв'язування з іоном металу • actin filament binding • structural constituent of cytoskeleton • GO:0001948, GO:0016582 protein binding • actin binding • protein heterodimerization activity
Клітинна компонента	• цитоплазма • гіалоплазма • intrinsic component of the cytoplasmic side of the plasma membrane • cell cortex • actin cytoskeleton • цитоскелет • spectrin • spectrin-associated cytoskeleton • cytoplasmic side of plasma membrane • мембрана • аксон • cortical cytoskeleton • cuticular plate
Біологічний процес	• actin filament organization • MAPK cascade • axon guidance • endoplasmic reticulum to Golgi vesicle-mediated transport • actin filament capping • regulation of cell shape • lymphocyte homeostasis • porphyrin-containing compound biosynthetic process • plasma membrane organization • actin cytoskeleton organization • кровотворення • positive regulation of protein binding • positive regulation of T cell proliferation
Джерела:Amigo / QuickGO

Шаблон експресії

Більше даних

Ортологи

Види

Людина

Миша

Entrez


6708


20739

Ensembl


ENSG00000163554


ENSMUSG00000026532

UniProt


P02549


P08032

RefSeq (мРНК)


NM_003126


NM_011465

RefSeq (білок)


NP_003117


NP_035595

Локус (UCSC)

Хр. 1: 158.61 – 158.69 Mb

Хр. 1: 174 – 174.08 Mb

PubMed search

^[2]

^[3]

Вікідані

Див./Ред. для людей

Див./Ред. для мишей

SPTA1 (англ. Spectrin alpha, erythrocytic 1) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 1-ї хромосоми. ^[4] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 2 419 амінокислот, а молекулярна маса — 280 014^[5].

Послідовність амінокислот

10	20	30	40	50
MEQFPKETVV	ESSGPKVLET	AEEIQERRQE	VLTRYQSFKE	RVAERGQKLE
DSYHLQVFKR	DADDLGKWIM	EKVNILTDKS	YEDPTNIQGK	YQKHQSLEAE
VQTKSRLMSE	LEKTREERFT	MGHSAHEETK	AHIEELRHLW	DLLLELTLEK
GDQLLRALKF	QQYVQECADI	LEWIGDKEAI	ATSVELGEDW	ERTEVLHKKF
EDFQVELVAK	EGRVVEVNQY	ANECAEENHP	DLPLIQSKQN	EVNAAWERLR
GLALQRQKAL	SNAANLQRFK	RDVTEAIQWI	KEKEPVLTSE	DYGKDLVASE
GLFHSHKGLE	RNLAVMSDKV	KELCAKAEKL	TLSHPSDAPQ	IQEMKEDLVS
SWEHIRALAT	SRYEKLQATY	WYHRFSSDFD	ELSGWMNEKT	AAINADELPT
DVAGGEVLLD	RHQQHKHEID	SYDDRFQSAD	ETGQDLVNAN	HEASDEVREK
MEILDNNWTA	LLELWDERHR	QYEQCLDFHL	FYRDSEQVDS	WMSRQEAFLE
NEDLGNSLGS	AEALLQKHED	FEEAFTAQEE	KIITVDKTAT	KLIGDDHYDS
ENIKAIRDGL	LARRDALREK	AATRRRLLKE	SLLLQKLYED	SDDLKNWINK
KKKLADDEDY	KDIQNLKSRV	QKQQVFEKEL	AVNKTQLENI	QKTGQEMIEG
GHYASDNVTT	RLSEVASLWE	ELLEATKQKG	TQLHEANQQL	QFENNAEDLQ
RWLEDVEWQV	TSEDYGKGLA	EVQNRLRKHG	LLESAVAARQ	DQVDILTDLA
AYFEEIGHPD	SKDIRARQES	LVCRFEALKE	PLATRKKKLL	DLLHLQLICR
DTEDEEAWIQ	ETEPSATSTY	LGKDLIASKK	LLNRHRVILE	NIASHEPRIQ
EITERGNKMV	EEGHFAAEDV	ASRVKSLNQN	MESLRARAAR	RQNDLEANVQ
FQQYLADLHE	AETWIREKEP	IVDNTNYGAD	EEAAGALLKK	HEAFLLDLNS
FGDSMKALRN	QANACQQQQA	APVEGVAGEQ	RVMALYDFQA	RSPREVTMKK
GDVLTLLSSI	NKDWWKVEAA	DHQGIVPAVY	VRRLAHDEFP	MLPQRRREEP
GNITQRQEQI	ENQYRSLLDR	AEERRRRLLQ	RYNEFLLAYE	AGDMLEWIQE
KKAENTGVEL	DDVWELQKKF	DEFQKDLNTN	EPRLRDINKV	ADDLLFEGLL
TPEGAQIRQE	LNSRWGSLQR	LADEQRQLLG	SAHAVEVFHR	EADDTKEQIE
KKCQALSAAD	PGSDLFSVQA	LQRRHEGFER	DLVPLGDKVT	ILGETAERLS
ESHPDATEDL	QRQKMELNEA	WEDLQGRTKD	RKESLNEAQK	FYLFLSKARD
LQNWISSIGG	MVSSQELAED	LTGIEILLER	HQEHRADMEA	EAPTFQALED
FSAELIDSGH	HASPEIEKKL	QAVKLERDDL	EKAWEKRKKI	LDQCLELQMF
QGNCDQVESW	MVARENSLRS	DDKSSLDSLE	ALMKKRDDLD	KAITAQEGKI
TDLEHFAESL	IADEHYAKEE	IATRLQRVLD	RWKALKAQLI	DERTKLGDYA
NLKQFYRDLE	ELEEWISEML	PTACDESYKD	ATNIQRKYLK	HQTFAHEVDG
RSEQVHGVIN	LGNSLIECSA	CDGNEEAMKE	QLEQLKEHWD	HLLERTNDKG
KKLNEASRQQ	RFNTSIRDFE	FWLSEAETLL	AMKDQARDLA	SAGNLLKKHQ
LLEREMLARE	DALKDLNTLA	EDLLSSGTFN	VDQIVKKKDN	VNKRFLNVQE
LAAAHHEKLK	EAYALFQFFQ	DLDDEESWIE	EKLIRVSSQD	YGRDLQGVQN
LLKKHKRLEG	ELVAHEPAIQ	NVLDMAEKLK	DKAAVGQEEI	QLRLAQFVEH
WEKLKELAKA	RGLKLEESLE	YLQFMQNAEE	EEAWINEKNA	LAVRGDCGDT
LAATQSLLMK	HEALENDFAV	HETRVQNVCA	QGEDILNKVL	QEESQNKEIS
SKIEALNEKT	PSLAKAIAAW	KLQLEDDYAF	QEFNWKADVV	EAWIADKETS
LKTNGNGADL	GDFLTLLAKQ	DTLDASLQSF	QQERLPEITD	LKDKLISAQH
NQSKAIEERY	AALLKRWEQL	LEASAVHRQK	LLEKQLPLQK	AEDLFVEFAH
KASALNNWCE	KMEENLSEPV	HCVSLNEIRQ	LQKDHEDFLA	SLARAQADFK
CLLELDQQIK	ALGVPSSPYT	WLTVEVLERT	WKHLSDIIEE	REQELQKEEA
RQVKNFEMCQ	EFEQNASTFL	QWILETRAYF	LDGSLLKETG	TLESQLEANK
RKQKEIQAMK	RQLTKIVDLG	DNLEDALILD	IKYSTIGLAQ	QWDQLYQLGL
RMQHNLEQQI	QAKDIKGVSE	ETLKEFSTIY	KHFDENLTGR	LTHKEFRSCL
RGLNYYLPMV	EEDEHEPKFE	KFLDAVDPGR	KGYVSLEDYT	AFLIDKESEN
IKSSDEIENA	FQALAEGKSY	ITKEDMKQAL	TPEQVSFCAT	HMQQYMDPRG
RSHLSGYDYV	GFTNSYFGN

A: Аланін
C: Цистеїн
D: Аспарагінова кислота
E: Глутамінова кислота
F: Фенілаланін
G: Гліцин
H: Гістидин
I: Ізолейцин
K: Лізин
L: Лейцин
M: Метіонін
N: Аспарагін
P: Пролін
Q: Глутамін
R: Аргінін
S: Серин
T: Треонін
V: Валін
W: Триптофан

Y: Тирозин

Кодований геном білок за функціями належить до кепінгів актину, фосфопротеїнів. Задіяний у таких біологічних процесах як пдтримання форми клітини, поліморфізм. Білок має сайт для зв'язування з молекулою актину, іонами металів, іоном кальцію. Локалізований у цитоплазмі, цитоскелеті.

Література

Linnenbach A.J., Speicher D.W., Marchesi V.T., Forget B.G. (1986). Cloning of a portion of the chromosomal gene for human erythrocyte alpha-spectrin by using a synthetic gene fragment. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 83: 2397—2401. PMID 3458204 DOI:10.1073/pnas.83.8.2397
Speicher D.W., Marchesi V.T. (1984). Erythrocyte spectrin is comprised of many homologous triple helical segments. Nature. 311: 177—180. PMID 6472478 DOI:10.1038/311177a0
Voss M., Lettau M., Janssen O. (2009). Identification of SH3 domain interaction partners of human FasL (CD178) by phage display screening. BMC Immunol. 10: 53—53. PMID 19807924 DOI:10.1186/1471-2172-10-53
Park S., Caffrey M.S., Johnson M.E., Fung L.W.-M. (2003). Solution structural studies on human erythrocyte alpha-spectrin tetramerization site. J. Biol. Chem. 278: 21837—21844. PMID 12672815 DOI:10.1074/jbc.M300617200
Maillet P., Alloisio N., Morle L., Delaunay J. (1996). Spectrin mutations in hereditary elliptocytosis and hereditary spherocytosis. Hum. Mutat. 8: 97—107. PMID 8844207 DOI:10.1002/(SICI)1098-1004(1996)8:2<97::AID-HUMU1>3.3.CO;2-W
Speicher D.W., Davis G., Marchesi V.T. (1983). Structure of human erythrocyte spectrin. II. The sequence of the alpha-I domain. J. Biol. Chem. 258: 14938—14947. PMID 6654896

Примітки

↑ Захворювання, генетично пов'язані з SPTA1 переглянути/редагувати посилання на ВікіДаних.
↑ Human PubMed Reference:.
↑ Mouse PubMed Reference:.
↑ HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:11272 (англ.) . Процитовано 25 серпня 2017.
↑ UniProt, P02549 (англ.) . Архів оригіналу за 26 лютого 2018. Процитовано 25 серпня 2017.

Див. також

Хромосома 1

Це незавершена стаття про білки.
Ви можете допомогти проєкту, виправивши або дописавши її.

Портал «Біологія» Портал «Хімія»

Білки цитоскелету

Людські

Мікрофіламенти
та актин-зв'язуючі білки

Міофіламенти

Актин	A1 A2 B C1 G1 G2

Міозин	I A B C D E F G H II 1 2 3 4 6 7 7B 8 9 10 11 13 14 15 16 III A B V A B C VI MYO6 VII A B IX A B X MYO10 XV A B XVIII A B Легкий ланцюг міозину 1 2 3 4 5 6 6B 7 9 10 12A 12B IP K K2 K3 K4 L1 PF

Інші	Тропомодулін 1 2 3 4 Тропонін T 1 2 3 C 1 2 I 1 2 3 Тропоміозин 1 2 3 4 Актинін 1 2 3 4 Комплекс Arp2/3 актин-деполімеризуючі фактори Кофілін 1 2 дестрин Гелсолін Профілін 1 2 Тітин

Інші

WAS
Фібрилін
Філамін
- A
- B
- C
Еспін
TRIOBP

Проміжні філаменти

Тип 1/2
(Кератин,
Цитокератин)

Епітеліальні кератини (м'які альфа-кератини)	тип I/хромосома 17 10 12 13 14 15 16 17 19 20 хромосома 12 18 інші 21 тип II/хромосома 12 1 2 3 4 5 6A 6B 7 8 9

Кератини волосся (жорсткі альфа-кератини)	тип I/хромосома 17 31 32 33A 33B 34 35 36 37 38 тип II/хромосома 12 81 82 83 84 85 86

Незгруповані альфа	хромосома 17 23 24 25 26 27 28 39 40 хромосома 12 71 72 73 74 75 76 77 78 79 80

Не-альфа	Бета-кератин

Тип 3

Тип 4

Інтернексин
Нестин
Нейрофіламент
- NEFL
- NEFM
- NEFH
Синемін
Синкоїлін

Тип 5

Ламіни: A/C
B1
B2

Мікротрубочки
та пов'язані білки

Тубулін	1A 1B 1C 3C 3D 3E 4A 8

Кінезин	1A 1B 2A 2C 3B 3C 4A 4B 5A 5B 5C 6 7 9 11 12 13A 13B 14 15 16B 17 18A 18B 19 20A 20B 21A 21B 22 23 24 25 26A 26B 27 C1 C2 C3

Динеїн	аксонемні: 1 2 3 5 6 7 8 9 10 11 12 13 14 17 I1 I2 LI1 L1 L4 цитоплазматичні: C1H1 C2H1 C1I1 C1I2 C1LI1 C1LI2 C2LI1 LL1 LL2 LRB1 LRB2 LT1 LT3

Інші	MAPT DCTN1 STMN1 Тектин 1 2 3 4 5 Динамін 1 2 3