Diagrama de Lineweaver-Burke

A equação de Michaelis-Menten pode ser transformada algebricamente em equações mais práticas para fazer gráficos com dados experimentais. Quando ${\textstyle [S]}$ tem valores muito altos, a velocidade inicial ${\textstyle V_{0}}$ aproxima-se assintoticamente a ${\textstyle V_{max}}$. Na prática, entretanto, é muito difícil obter o valor de ${\textstyle V_{max}}$ com precisão a partir dos gráficos de ${\textstyle V_{0}}$ versus ${\textstyle [S]}$. Mesmo em concentrações tão altas de substrato como ${\textstyle [S]=10}$ ${\textstyle km}$, a equação indica que ${\textstyle V_{0}}$ é apenas 91% da ${\textstyle V_{max}}$ de modo que o valor obtido pela extrapolação da assintota será, com toda certeza, subestimado.^[1][2]

Uma transformação muito comum é deduzida simplesmente tomando as recíprocas dos dois lados da equação de Michaelis-Menten:

${\textstyle V_{0}={V_{max[S]} \over km}+[S]\rightarrow {1 \over V_{0}}=km+{[S] \over V_{max[S]}}}$

Separando os componentes do numerador no lado direito da equação obtém-se:

${\textstyle {1 \over V_{0}}={km \over V_{max[S]}}+{[S] \over V_{max[S]}}}$

que é simplificado para^[1][2]

${\textstyle {1 \over V_{0}}={km \over V_{max[S]}}+{1 \over V_{max}}}$

Essa forma da equação de Michaelis-Menten é um método melhor para determinar os valores de ${\textstyle V_{max}}$ e ${\textstyle km}$, que foi formulado por Hans Lineweaver e Dean Burk, sendo a equação denominada Lineweaver-Burk. No caso das enzimas que obedecem a relação de Michaelis-Menten, um gráfico de _{${\textstyle {1 \over V_{0}}}$} versus _{${\textstyle {1 \over [S]}}$} (o “duplo-recíproco” de um gráfico de ${\textstyle V_{0}}$ versus ${\textstyle [S]}$ é usado) produz uma linha reta. Essa linha tem uma inclinação de Km/Vmáx no eixo _{${\textstyle {1 \over V_{0}}}$} e uma intersecção de _{${\textstyle {-1 \over km}}$} no eixo _{${\textstyle {1 \over [S]}}$}.^[1][2]

A representação duplo-recíproca, também denominada gráfico de Lineweaver-Burk, tem a grande vantagem de permitir uma determinação mais acurada de ${\textstyle V_{max}}$ que pode ser obtida apenas aproximadamente nos gráficos simples de ${\textstyle V_{0}}$ versus ${\textstyle [S]}$. No entanto, este gráfico tem uma desvantagem. Uma vez que a maioria das medições experimentais envolve concentrações relativamente altas de ${\textstyle [S]}$, os pontos, portanto, acumulam-se no lado esquerdo do gráfico. Assim, para valores pequenos de ${\textstyle [S]}$, pequenos erros na ${\textstyle V_{0}}$ levam a grandes erros em _{${\textstyle {1 \over V_{0}}}$} e, consequentemente, a grandes erros em ${\textstyle km}$ e ${\textstyle V_{max}}$.^[2]

Outras transformações da equação de Michaelis-Menten são feitas, cada uma com uma vantagem específica para a análise de dados cinéticos. Com o advento dos computadores, entretanto, os dados cinéticos são geralmente analisados por tratamentos estatísticos matematicamente sofisticados.^[1]

Contudo, os gráficos de Lineweaver Burk são inestimáveis tanto para a apresentação visual dos dados cinéticos como também são úteis para analisar dados cinéticos de enzimas que usam mais do que um substrato.^[1]

O gráfico duplo-recíproco das velocidades de uma reação enzimática é muito útil para diferenciar entre certos tipos de mecanismos de reação enzimática e na análise da inibição de enzimas.^[2]

Referências

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