Aminopeptidase
 Struktur hablur aminopeptidase manusia 1 (ERAP1), keadaan terbuka[1] | |||||||||
| Pengenal pasti | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Simbol | Peptidase_M1 | ||||||||
| Pfam | PF01433 | ||||||||
| MEROPS | M1 | ||||||||
| Superkeluarga OPM | 227 | ||||||||
| Protein OPM | 3mdj | ||||||||
| CDD | cd09595 | ||||||||
| |||||||||
Aminopeptidase ialah enzim yang memangkinkan asid amino di hujung amino untaian (terminal N) di protein atau peptida (eksopeptidase). Ia banyak wujud dalam alam haiwan dan tumbuhan, dan dijumpai di organel subsel, di sitosol serta sebagai komponen membran. Aminopeptidase digunakan dalam fungsian sel penting. Kebanyakan aminopeptidase ialah metaloenzim zink.[2]
Sesetengah aminopeptidase ialah monomer, dan yang lain pula ialah himpunan subunit dengan jisim yang agak tinggi (50 kDa). Jujukan cDNA tersedia bagi beberapa aminopeptidase dan struktur hablur keadaan terbuka retikulum endoplasma manusia aminopeptidase 1 ERAP1 ada dibentangkan di sini sebagai contoh.[1] Jujukan asid amino yang ditentukan secara langsung atau disimpulkan daripada cDNA menunjukkan beberapa homologi jujukan asid amino dalam pelbagai organisma seperti Escherichia coli dan mamalia, terutamanya bagi sisa-sisa penting secara pemangkin atau dalam sisa yang terlibat dalam pengikatan ion logam.[2]
Satu aminopeptidase penting ialah enzim bergantungan zink yang dihasilkan dan dirembeskan oleh kelenjar usus kecil. Ia membantu dalam pencernaan protein melalui enzim. Enzim pencernaan tambahan yang dihasilkan oleh kelenjar ini termasuk dipeptidase, maltase, sukrase, laktase dan enterokinase.[3]
Lihat juga
- Alanina aminopeptidase
- Karboksipeptidase
Rujukan
- ^ a b Templat:Protein Data Bank: Kochan G, Krojer T, Harvey D, Fischer R, Chen L, Vollmar M, von Delft F, Kavanagh KL, Brown MA, Bowness P, Wordsworth P, Kessler BM, Oppermann U (May 2011). "Crystal structures of the endoplasmic reticulum aminopeptidase-1 (ERAP1) reveal the molecular basis for N-terminal peptide trimming". Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 108 (19): 7745–50. Bibcode:2011PNAS..108.7745K. doi:10.1073/PNAS.1101262108. PMC 3093473. PMID 21508329.
- ^ a b Taylor A (February 1993). "Aminopeptidases: structure and function". FASEB Journal. 7 (2): 290–8. doi:10.1096/fasebj.7.2.8440407. PMID 8440407. S2CID 23354720.
- ^ Langner J, Ansorge S (2002). Cellular peptidases in immune functions and diseases 2. Springer. ISBN 0-306-46383-0.[halaman diperlukan]
Pautan luar
- Aminopeptidases dalam Tajuk Subjek Perubatan (MeSH) di Perpustakaan Perubatan Negara AS
- l
- b
- s
Portal:
Biologi
